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动蛋白GhKCH2 CH结构域两侧序列对其结合微丝的重要作用
发表时间：2012-09-15 浏览量：1235 下载量：321
| 全部作者： | 陈子溦，秦兴华，潘晓迪，刘国琴 |
| 作者单位： | 中国农业大学生物学院 |
| 摘 要： | 研究构建了不同长度的N端截短蛋白，一方面在体外进行了原核表达和纯化，并与微丝进行了共沉淀实验；另一方面将这些截短蛋白融合GFP后在拟南芥原生质体内进行了瞬时表达。实验结果表明：位于GhKCH2 N端的CH结构域两侧的1～41位氨基酸和241～306位氨基酸对于蛋白与微丝的结合具有重要作用，CH结构域是棉花动蛋白GhKCH2 N端结合微丝的必要非充分条件。 |
| 关 键 词： | 生物化学；动蛋白；CH结构域；微丝中文摘要 |
| Title： | Significant impact of residues outside GhKCH2 CH domain on its microfilament-binding function |
| Author： | CHEN Ziwei, QIN Xinghua, PAN Xiaodi, LIU Guoqin |
| Organization： | College of Biological Sciences, China Agricultural University |
| Abstract： | In this paper, a series of CH domain-containing N-terminal truncated fragments of GhKCH2 were constructed and analyzed. Via in vitro microfilament co-precipitation assay and in vivo transient overexpression, it is found that residues 1-41 and 241-306 outside CH domain contribute to actin binding of GhKCH2. CH domain is necessary but not sufficient for the interaction between GhKCH2 and microfilaments. |
| Key words： | biochemistry; kinesin; CH domain; microfilaments |
| 发表期数： | 2012年9月第17期 |
| 引用格式： | 陈子溦，秦兴华，潘晓迪，等. 动蛋白GhKCH2 CH结构域两侧序列对其结合微丝的重要作用[J]. 中国科技论文在线精品论文，2012，5（17）：1629-1634. |
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