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动蛋白GhKCH2 CH结构域两侧序列对其结合微丝的重要作用

发表时间:2012-09-15  浏览量:867  下载量:262
全部作者: 陈子溦,秦兴华,潘晓迪,刘国琴
作者单位: 中国农业大学生物学院
摘 要: 研究构建了不同长度的N端截短蛋白,一方面在体外进行了原核表达和纯化,并与微丝进行了共沉淀实验;另一方面将这些截短蛋白融合GFP后在拟南芥原生质体内进行了瞬时表达。实验结果表明:位于GhKCH2 N端的CH结构域两侧的1~41位氨基酸和241~306位氨基酸对于蛋白与微丝的结合具有重要作用,CH结构域是棉花动蛋白GhKCH2 N端结合微丝的必要非充分条件。
关 键 词: 生物化学;动蛋白;CH结构域;微丝中文摘要
Title: Significant impact of residues outside GhKCH2 CH domain on its microfilament-binding function
Author: CHEN Ziwei, QIN Xinghua, PAN Xiaodi, LIU Guoqin
Organization: College of Biological Sciences, China Agricultural University
Abstract: In this paper, a series of CH domain-containing N-terminal truncated fragments of GhKCH2 were constructed and analyzed. Via in vitro microfilament co-precipitation assay and in vivo transient overexpression, it is found that residues 1-41 and 241-306 outside CH domain contribute to actin binding of GhKCH2. CH domain is necessary but not sufficient for the interaction between GhKCH2 and microfilaments.
Key words: biochemistry; kinesin; CH domain; microfilaments
发表期数: 2012年9月第17期
引用格式: 陈子溦,秦兴华,潘晓迪,等. 动蛋白GhKCH2 CH结构域两侧序列对其结合微丝的重要作用[J]. 中国科技论文在线精品论文,2012,5(17):1629-1634.
 
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